酶类
酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。生物体和细胞内错综复杂的代谢反应必须具有酶才能按一定规律有条不紊地进行。酶缺陷或者酶活性被抑制会引起生物体和细胞的病变。在这里主要讨论蛋白质属性的酶。
(一)酶的化学结构
绝大多数的酶是蛋白质，根据酶的化学组成．可以把酶分成单纯酶和结合酶，单纯酶分子完全由蛋白质组成，不含其他成分。结合酶分子由简单的蛋白质(称为酶蛋白)和辅助因子两部分组成，辅助因子可以是金属离子或小分子有机物。通常把这些小分子有机物称为辅酶或辅基。辅酶指与酶蛋白结合比较松，用透析法可以除去的小分子有机物；而辅基则指与酶蛋白结合比较紧，用透析法不易除去的小分子有机物；两者没有本质区别。酶的催化反应的专一性和高效性主要决定于酶蛋白。
酶分子中有很多化学基团，但并不是所有的基团都与酶的活性有关。酶的活性仅与一部分基团有直接关系，这些基团称为酶的必需基团。如果对这些基团进行取代或修饰，则酶的活性丧失。酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能不在一条肽链上，但由于肽链盘绕折叠使它们在空间上彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域，而直接与酶的催化功能有关，这种区域称为酶的活性中心。酶活性中心包括两个功能部位：一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上；一个是催化部位，底物分子中的化学键在此处被打断或形成新的化学键，从而发生一定的化学反应。
(二)酶的作用机制
1．酶的催化作用——降低活化能
在一个反应体系中，任何反应物分子都有进行化学反应的可能，但并非全部反应物分子都进行反应。因为在反应体系中各反应物分子所含的能量高低不同，只有那些所含能量达到或超过一定限度(称为能阈)的活化分子(处于过渡态的分子)才能在碰撞中发生化学反应。显然，活化分子越多，反应速度越快。将分子由常态转变到活化状态(过渡态)所需的能量，称为活化能。
酶的催化作用就是降低化学反应的活化能，由于在酶催化反应中只需较低的能量就可使反应物进入“过渡态”，所以同非酶催化反应相比，活化分子的数量大大增加，从而加快反应的速度。如图1-1-6所示。
2．中间产物学说
酶为什么能降低反应的活化能?中间产物学说能比较好地解释这个问题。该学说认为：在催化某一反应的时候，酶首先与底物形成不稳定的中间产物，然后中间产物再分解，释放出酶及产生的反应产物。可用公式表示为：
这样，把原来无酶参加的一步反应 分成了两步进行。这两步反应所需要的活化能比原来一步反应的低，从而加快反应速度。显然，酶之所以降低反应活化能是由于酶与底物生成了中间产物从而改变了反应途径所致。
3．“钥匙-锁”学说和“诱导契合”学说
酶和底物是如何结合成中间产物的?又如何完成其催化作用?1890年。E.Fischer提出“钥匙-锁”学说，认为酶和底物结合时，底物的结构必须和酶活性部位的结构非常吻合，就像锁和钥匙一样，这样才能紧密结合形成中间产物。这在一定程度上解释了酶促反应的特性，如专一性；但该学说把酶的结构看成是固定不变的，这是不切实际的，并且该模型不能解释可逆反应。 1958年，D．E．Koshland提出了“诱导契合”学说，克服了“钥匙-锁”模型的缺点，认为酶与底物结合时，底物能诱导酶分子的构象变化，使酶能与分子很好地结合，从而发生催化作用。如图1-1-7所示。
4．使酶具有高催化效率的因素
酶为什么比一般催化剂具有更高催化效率?主要有以下因素：
(1)邻近定向效应 指底物和酶活性部位的邻近，对于双分子反应来说也包含酶活性部位上底物分子之间的靠近，而互相靠近的底物分子之间，以及底物分子与酶活性部位的基团之间还要有严格的定向(正确的立体化学排列)。这样就大大提高了活性部位上底物的有效浓度，使分子间反应近似于分子内的反应，同时还为分子轨道交叉提供了有利条件；使底物进行反应的活化能降低，从而大大地增加了酶-底物中间产物进入过渡态的几率。
(2)“张力”和”形变” 底物结合可以诱导酶分子构象的变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变”，从而促进酶-底物中，间产物进入过渡态。
(3)酸碱催化 酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。
（4)共价催化 某些酶可以和底物生成不稳定的共价中间物，这种共价中间物进一步生成产物要比非催化反应容易得多。
(三)影响酶催化反应的因素
1.酶浓度的影响
在酶促反应中，如果底物浓度大到足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比(图 1-1-8)：V=k [E]。
2．底物浓度的影响
(1)底物浓度对酶促反应速度的影响
在酶浓度等条件恒定，反应系统中没有不利于酶发挥作用的因素存在时，用反应速度对底物浓度作图得一直角双曲线(图1-1-9)。由曲线可以看出：当底物浓度[S]较低时，反应速度和底物浓度几乎成正比。当底物浓度较高时，反应速度也随浓度的增加而升高，但不显著。当浓度大大增加时，反应速度趋近一个最大值即最大速度Vmax，此时的反应速度与底物浓度无关。
3.PH值的影响
酶常常限于某一pH值范围内才表现出最大的活力，这种表现出酶的最大活力的pH值就是酶的最适pH值。当pH高于或低于这个最适值时，酶活性就会降低。通常典型的最适pH曲线为钟型曲线(图1-1-10)。pH值对酶活性影响的原因，除了由于过酸或过碱使酶变性失活外，主要是由于影响了酶分子活性中心上有关基团的解离或底物的解离，这样就影响了酶与底物的结合，从而影响了酶的活力。
4，温度的影响
各种酶在一定条件下都有一个最适温度，在最适温度两侧，反应速度都较低，呈钟罩形曲线(图1-l-11)。温度对酶促反应的影响有两个方面：一方面是温度升高，反应速度加快，与一般化学反应相似；另一方面，随着温度升高，酶蛋白变性也随之增加，减少有活性的酶的数量，降低了酶促反应速度。酶促反应最适温度就是两种过程的平衡。在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主。
5，激活剂的影响
能提高酶活性的物质称为激活剂。按分子大小可分为3类：第一类为无机离子，如Mg2+是各种激酶的激活剂，C1-能激活唾液α-淀粉酶；第二类为中等大小的有机化合物，一种是还原剂，如半胱氨酸、还原型谷胱甘肽等，另一种是金属螯合剂，能除去酶中重金属杂质，从而解除重金属对酶的抑制，如乙二氨四乙酸(EDTA)；第三类为蛋白质性的大分子化合物，这类激活剂用于酶原激活，使无活性酶原变成有活性的酶。
6．抑制剂的影响
某些物质，不引起酶蛋白变性，但能使酶分子上某些必需基团发生变化，因而引起酶活性下降，甚至丧失。这种作用称为抑制作用，起抑制作用的物质称为抑制剂。酶的抑制作用分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两类。
(四)酶的分类和命名
1．酶的国际系统分类法
国际生物化学联合会酶学委员会提出的酶的国际系统分类法的分类原则是：将所有已知酶按其催化的反应类型分为六大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类，分别用1，2，3，4，5．6的编号来表示；根据底物分子中被作用的基团或键的性质，再将每一大类分为若干亚类，每一亚类又分为若干亚亚类；然后再把属于这一亚亚类的酶按顺序排好。这样就把已知的酶分门别类地排成一个表，称为酶表。每一种酶在这个表中的位置可用一个统一的编号来表示。每个编号由四个数字组成：如催化乳酸脱氢转变为丙酮酸的乳酸脱氢酶，编号为ECl．1.1.27。 EC指国际酶学委员会的缩写；第一个1，代表该酶属于氧化还原酶类；第二个1，代表该酶属于氧化还原酶类中的第一亚类，催化醇的氧化；第三个1，代表该酶属于氧化还原酶类中第一亚类的第一亚亚类；第四个数字表明该酶在一定的亚亚类中的排号。
2．酶的命名
根据国际酶学委员会的建议，每一种酶都给以两个名称。二个是系统名，一个是惯用名。
(1)系统命名法 包括两部分，即底物名称及反应类型。若酶反应中有两种底物起反应，则这两种底物均需表明，当中用“：”分开。例如，草酸氧化酶其系统名称为草酸：氧化酶。
(2)习惯命名法 通常依据酶作用的底物及反应类型来命名 如催化乳酸脱氢变成丙酮酸的酶称为乳酸脱氢酶 催化草酰乙酸脱去CO2变为丙酮酸的酶称草酰乙酸脱羧酶 对于催化水解作用的酶，一般在酶的名，字上省去反应类型，如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶称淀粉酶。有时为了区别同一类酶，还可以在酶的名称前面标上来源。如胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。w.w.w.k.s.5.u.c.o.m
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